DAPK2

DAPK2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1WMK, 1WRZ, 1Z9X, 1ZUZ, 1ZWS, 2A27, 2A2A, 2CKE
Ідентифікатори
Символи	DAPK2, DRP-1, DRP1, death-associated protein kinase 2, death associated protein kinase 2
Зовнішні ІД	OMIM: 616567 MGI: 1341297 HomoloGene: 74940 GeneCards: DAPK2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • nucleotide binding; • protein kinase activity; • calmodulin binding; • kinase activity; • protein serine/threonine kinase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • identical protein binding; • ATP binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • autophagosome lumen; • GO:0016023 цитоплазматичний міхур; • комплекс Ґольджі; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • клітинне ядро;
Біологічний процес	• regulation of apoptotic process; • GO:0007243 intracellular signal transduction; • regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway; • фосфорилювання; • protein phosphorylation; • positive regulation of eosinophil chemotaxis; • regulation of autophagy; • anoikis; • positive regulation of neutrophil chemotaxis; • protein autophosphorylation; • neutrophil migration; • GO:0097285 апоптоз; • GO:0035404 peptidyl-serine phosphorylation; • peptidyl-threonine phosphorylation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	23604
	13143
	ENSG00000035664
	ENSMUSG00000032380
	Q9UIK4
	Q8VDF3
NM_014326; NM_001363730; NM_001384997; NM_001384998; NM_001384999;
	NM_001385000
	NM_010019
	NP_055141; NP_001350659
	NP_034149; NP_001391612
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

DAPK2 (англ. Death associated protein kinase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 370 амінокислот, а молекулярна маса — 42 898^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MFQASMRSPN	MEPFKQQKVE	DFYDIGEELG	SGQFAIVKKC	REKSTGLEYA
AKFIKKRQSR	ASRRGVSREE	IEREVSILRQ	VLHHNVITLH	DVYENRTDVV
LILELVSGGE	LFDFLAQKES	LSEEEATSFI	KQILDGVNYL	HTKKIAHFDL
KPENIMLLDK	NIPIPHIKLI	DFGLAHEIED	GVEFKNIFGT	PEFVAPEIVN
YEPLGLEADM	WSIGVITYIL	LSGASPFLGD	TKQETLANIT	AVSYDFDEEF
FSQTSELAKD	FIRKLLVKET	RKRLTIQEAL	RHPWITPVDN	QQAMVRRESV
VNLENFRKQY	VRRRWKLSFS	IVSLCNHLTR	SLMKKVHLRP	DEDLRNCESD
TEEDIARRKA	LHPRRRSSTS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, серин/треонінових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, молекулою кальмодуліну. Локалізований у цитоплазмі, цитоплазматичних везикулах.

Література

Inbal B., Shani G., Cohen O., Kissil J.L., Kimchi A. (2000). Death-associated protein kinase-related protein 1, a novel serine/threonine kinase involved in apoptosis. Mol. Cell. Biol. 20: 1044—1054. PMID 10629061 doi:10.1128/MCB.20.3.1044-1054.2000
Shoval Y., Berissi H., Kimchi A., Pietrokovski S. (2011). New modularity of DAP-kinases: alternative splicing of the DRP-1 gene produces a ZIPk-like isoform. PLoS ONE. 6: E17344—E17344. PMID 21408167 doi:10.1371/journal.pone.0017344
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Shohat G., Shani G., Eisenstein M., Kimchi A. (2002). The DAP-kinase family of proteins: study of a novel group of calcium-regulated death-promoting kinases. Biochim. Biophys. Acta. 1600: 45—50. PMID 12445458 doi:10.1016/S1570-9639(02)00443-0
Inbal B., Bialik S., Sabanay I., Shani G., Kimchi A. (2002). DAP kinase and DRP-1 mediate membrane blebbing and the formation of autophagic vesicles during programmed cell death. J. Cell Biol. 157: 455—468. PMID 11980920 doi:10.1083/jcb.200109094
Bialik S., Kimchi A. (2006). The death-associated protein kinases: structure, function, and beyond. Annu. Rev. Biochem. 75: 189—210. PMID 16756490 doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142615